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Anti-Beta catenin β-連環蛋白抗體（β鏈接素）

一抗

0.1ml/0.2ml

Anti-Beta catenin β-連環蛋白抗體（β鏈接素）供應商：
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抗體的特異性鑒定 ：
抗體的特異性是指與相應抗原或近似抗原物質的識別能力。抗體的特異性高，它的識別能力就強。衡量特異性通常以交叉反應率來表示。交叉反應率可用競爭抑制試驗測定。以不同濃度抗原和近似抗原分別做競爭抑制曲線，計算各自的結合率，求出各自在 IC50時的濃度，并按下列公式計算交叉反應率。 如果所用抗原濃度IC50濃度為pg/管，而一些近似抗原物質的IC50濃度幾乎是無窮大時，表示 這一抗血清與其他抗原物質的交叉反應率近似為 0，即該血清的特異性較好。<
抗體規律：
　　（1）初次反應產生抗體：當抗原*次進入機體時，需經一定的潛伏期才能產生抗體，且抗體產生的量也不多，在體內維持的時間也較短。
　　（2）再次反應產生抗體：當相同抗原第二次進入機體后，開始時，由于原有抗體中的一部分與再次進入的抗原結合，可使原有抗體量略為降低。隨后，抗體效價迅速大量增加，可比初次反應產生的多幾倍到幾十倍，在體內留存的時間亦較長。
　　（3）回憶反應產生抗體：由抗原刺激機體產生的抗體，經過一定時間后可逐漸消失。此時若再次接觸抗原，可使已消失的抗體快速上升。如再次刺激機體的抗原與初次相同，則稱為特異性回憶反應；若與初次反應不同，則稱為非特異性回憶反應。非特異性回憶反應引起的抗體的上升是暫時性的，短時間內即很快下降
抗體結構：
　　抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈（H鏈）；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈（L鏈）。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 整個抗體分子可分為恒定區和可變區兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位于分子表面，zui多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2 ～ 3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結合片段（antigen-binding fragment, Fab）。"Y"的柄部稱結晶片段（crystalline fragment,FC），糖結合在FC
抗體的效價鑒定：
不管是用于診斷還是用于治療，制備抗體的目的都是要求較高效價。不同的抗原制備的抗體，要求的效價不一。鑒定效價的方法很多，包括有試管凝集反應、瓊脂擴散試驗、酶聯免疫吸附試驗等。常用的抗原所制備的抗體一般都有約成的鑒定效價的方法，以資比較。如制備抗抗體的效價，一般就采用瓊脂擴散試驗來鑒定。 zui初有人用電泳證明血清中抗體活性在γ球蛋白部分，故曾把抗體統稱為丙種（γ）球蛋白。后來發現，抗體并不都在γ區；并且位于γ區的球蛋白，也不一定都具有抗體活性。
　　 1964年，世界衛生組織舉行專門會議，將具有抗體活性以及與抗體相關的球蛋白統稱為免疫球蛋白（Ig），如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血癥、冷球蛋白血癥等患者血清中存在的異常免疫球蛋白以及正常人天然存在的免疫球蛋白亞單位等。因而免疫球蛋白是結構化學的概念，而抗體是生物學功能的概念。可以說，幾乎所有抗體都是免疫球蛋白（極少數抗體為RNA），但并非所有免疫球蛋白都是抗體。<