ELISA試劑盒研究人員以為，或許有可能進步這些蛋白質的出產，來阻止細胞的逃逸機制。
細胞中的蛋白酶體(proteasomes)是所有真核生物中擔任清除細胞內廢物的除溶酶體以外的水解系統(tǒng)，可以從堿性、酸性和中性氨基酸的羧基側水解多種與遍在蛋白銜接的蛋白質底物。
一種被稱作為泛素（ubiquitins）的多肽在蛋白質降解進程中扮演著主要的人物，它像標簽相同貼在需求降解的蛋白質上，由此細胞可以將這些蛋白質識別為廢物。
近期一組研究人員發(fā)現(xiàn)了一種進化上保存的保持蛋白酶體平衡的路徑，即運用蛋白激酶 TORC1調控細胞中蛋白酶水平。
也就是說在適應性應激反響發(fā)作進程中，TORC1蛋白會遭到按捺，從而影響到下流信號。
泛素調理的蛋白質降解是一個精密操控的進程，首先有待降解的蛋白質被泛素所符號，接著這些蛋白質進入細胞的蛋白質酶復合體中，蛋白酶復合體是一個上下有蓋的圓桶狀酵素，它們好像細胞的廢物桶，專門擔任蛋白質的分化及再循環(huán)運用，這種主要因子的需求一種RACs（伴侶蛋白）的協(xié)助效果，擔任和諧調理顆粒的裝配，在應激條件下，還會運用一種叫作Adc17伴侶蛋白協(xié)助生成更多蛋白酶體。
ELISA試劑盒科學家們都希望能了解應激如何引起Adc17水平上升，為此研究人員進行了深入研究，發(fā)現(xiàn)了一種演化保存的信號通道操控了酵母和哺乳動物體內的蛋白酶體平衡。
他們發(fā)現(xiàn)在做出適應性應激反響時，TORC1蛋白質 （哺乳動物體內的mTOR）會遭到按捺。
下流信號分子：酵母中的Mpk1酶或哺乳動物中的Erk5酶不只確保了RACs供給會添加，還確保了蛋白酶體亞基供給添加。
這一活性位點使得蛋白酶體可以降解細胞的廢物，它是按捺劑藥物來關閉蛋白酶體活性的位點。與普遍的看法相反，按捺劑和蛋白酶體活性位點的化學反響形成了一個7-環(huán)構造，其間包含了一個額定的亞甲基。
這關于按捺劑的療效和化學機制具有深遠的影響。
因為蛋白酶體的主要效果，科學家們也紛繁聚集于此，近期研究人員發(fā)現(xiàn)某些侵襲性肺癌細胞中免疫蛋白酶體（immunoproteasome）這個蛋白的表達明顯下降，該蛋白是“給免疫系統(tǒng)的T細胞發(fā)信號去進犯病變細胞”這個進程中的一個要害因子。
此外，馬普生物物理化學研究所(MPI)的一個科學家小組以1.8埃（Å）這一以*的分辨率成功斷定了人類蛋白酶體的三維構造——他們準確描寫出了每個原子在這一廢物處理設備中的方位。
ELISA試劑盒研究人員發(fā)現(xiàn)了有關蛋白酶體活性位點的一個主要細節(jié)。