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谷胱甘肽轉移酶（GST）是生物體內一類重要的解毒酶，主要催化將體內疏水毒性分子親核加成到還原性谷胱甘肽（GSH）的反應，廣泛存在于各類原核和真核生物中。Kappa類GST由于其*的細胞定位、氨基酸序列和拓撲結構，被特別單獨分類，以區別于被廣泛研究的胞漿/可溶性/經典類GST。在以往的研究中，這類GSTk的催化機制還未得到清楚的闡述。

相關研究人員解析了不結合底物與結合抑制劑S-hexylglutathione（GTX）的兩種不同形式的hGSTk的晶體結構，結合穩態酶動力學研究，揭示了hGSTk的催化機制。不同形式的hGSTk結構顯示，在結合底物前后，hGSTk由“敞開”式構象變為“閉合”式構象，以形成完整的GSH結合位點（G位點）和疏水底物結合位點（H位點）。G位點保守的Ser16殘基作為催化殘基在反應中奪取GSH巰基的質子，而保守的Asp69、Ser200、Asp201和Arg202與GSH的g-谷氨酰羧基形成相互作用網絡，穩定了GS-的電荷。hGSTk的H位點位于蛋白表面的大型疏水口袋，這個疏水口袋的構象具有高度靈活性，可以適應各種不同疏水底物的結合。

酶動力學研究還表明，hGSTk在催化GSH和底物CDNB的連接反應中采取了快速平衡隨機順序雙-雙模型。研究結果還提示其它GSTk酶可能采用同樣的催化反應機制。這一研究成果將有助于人們進一步理解不同類型的谷胱甘肽轉移酶之間的進化關系、以及它們在體內的不同生物學功能。